Ponente: Dra Georgina Garza.
Procedencia: Facultad de Medicina, UNAM.

Resumen:

Las nitrilasas catalizan la transformación directa de nitrilos orgánicos a sus correspondientes ácidos carboxílicos con la liberación de amonio. Durante los últimos años hemos llevado a cabo un estudio enzimológico y estructural de la nitrilasa de Rhodococcus sp. V51B. Su alta especificidad por nitrilos, aromáticos y alifáticos, la hace un enzima con gran potencial biocatalítico. Los monómeros de la nitrilasa (36 kDa) se asocian en un dodecámero activo (460 kDa); sin embargo, la enzima es inestable a la dilución y su actividad específica depende de la concentración de proteína. A la fecha, se desconocen las determinantes estructurales de las nitrilasas que expliquen las preferencias por los sustratos, su enantioselectividad, así como su ensamble en oligoméros catalíticos. De acuerdo a los modelos estructurales que se han generado se sugiere que en las nitrilasas, la región del C-terminal está involucrada en las interacciones de las intercaras entre subunidades que participan en la formación de las formas oligoméricas de la enzima. A partir de la nitrilasa silvestre se generaron mutantes con codones de término en diferentes posiciones del C-terminal. La reducción en la longitud del C-terminal induce la formación de filamentos helicoidales estables e hiperactivos. Nos interesa explicar cómo se correlaciona la formación de filamentos con el proceso de activación enzimática, que parece es un fenómeno común a este grupo de enzimas.

Jueves 21 de abril, 13 hr
Auditorio del IF